胃蛋白酶是一種典型的天冬氨酸肽鏈內切酶，活性位點由2個天冬氨酸組成，在體內以酶原形式分泌，在pH值小于5.0時酶原自動激活形成有活性的酶，在酸性條件下可降解多種蛋白質。

　　由于胃蛋白酶是哺乳動物胃腸道中重要的多肽水解酶，因此無論是在動物飼料營養(yǎng)方面，還是在醫(yī)藥方面皆有重要應用，而胃蛋白酶眾多特性及豐富的酶系為其充分利用提供了重要的理論依據。胃蛋白酶的研究相對較為成熟，關于其研究的熱點多放在不同物種中胃蛋白酶的純化，以及作為工具酶來利用。近年來對胃蛋白酶的純化情況和對其出現的新活性進行了分析，以期為胃蛋白酶的研究注入新的活力，重新引起科研工作者的注意，為胃蛋白酶進一步研究以及應用提供參考。

　　膜分離技術是典型的物理分離過程，不用化學試劑和添加劑，胃蛋白酶不會受到二次污染，且處理量可大可小，較為靈活，是近年來應用較為廣泛的分離技術。胃蛋白酶在物種間高度保守，分子質量一般在30～40ku之間，因此可應用膜分離技術對其進行選擇性分離，可達到初步純化的目的。